quarta-feira, 1 de dezembro de 2010

Digestão de Lipídeos


Os lipídeos, gorduras ou lipides, são macronutrientes que desempenham funções energéticas, estruturais e hormonais no organismo e constituem aproximadamente 34% da energia na dieta humana. Possuem estrutura semelhante aos carboidratos e proteínas, com uma combinação de moléculas de carbono, oxigênio e hidrogênio, porém a relação entre estes é maior.

Gorduras e óleos têm como principal função o fornecimento de energia, enquanto os fosfolipídeos são constituintes da membrana, desempenhando função estrutural de alta importância biológica.Os lipídeos diferem-se uns dos outro pelas suas composições químicas e propriedade física, exceto pelo fato de que todos são solúveis em solventes orgânicos. São classificados em simples (äcido graxo, gorduras neutras e ceras), compostos (fosfolipídeos, glicolipídeos e lipoproteína) e derivados (esteróis e hidrocarbonetos).

Os ácidos graxos (AG) são compostos integrantes de quase todos os lipídeos, sendo que o que os difere é o tipo de ligação (saturados e insaturados). Alguns são sintetizados pelo organismo e aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo, portanto obrigatórios na alimentação, são denominados AG essenciais. A ingestão excessiva de lipídeos, contudo, tem sido relacionada às doenças coronarianas.

O evento inicial da digestão de lipídeos da alimentação começa na boca. Embora, nenhuma hidrólise de triglicérides ocorra na boca, os lipídeos estimulam a secreção da lípase das glândulas serosas na base da língua e posteriormente quantidades de gorduras são digeridas no estômago pela lipase gástrica, hidrolisando parte dos triglicerídeos em ácidos graxos e glicerol. Entretanto, a porção principal da digestão de gordura ocorre no intestino delgado, como resultado da lipase pancreática. A presença de gordura e proteína no intestino delgado também estimula a secreção de CCK. Esta, por sua vez, estimula a secreção biliar e pancreática. Äcidos graxos livres e monoglicerídeos produzidos pela digestão formam complexos chamados micelas, que facilitam a passagem dos lipídeos através do ambiente aquoso do lúmem intestinal para borda em escova. Os sais biliares são então liberados de seus componentes lipídicos e devolvidos ao lúmem do intestino. Na célula da mucosa, os AG e monoglicerídeos são reagrupados em novos triglicerídeos, estes juntamente com o colesterol e fosfolipídeos são circundados em forma de quilomícrons (QM).

Os QM são transportados e esvaziados na corrente sanguínea, e então levados para o fígado, onde os triglicerídeos são reagrupados em lipoproteínas e transportados especialmente para o tecido adiposo, para o metabolismo e para o armazenamento. O Colesterol é absorvido de modo similar, após ser hidrolisado da forma de éster pela esterase colesterol pancreática. As vitaminas lipossolúveis A, D, E e K também são absorvidas de maneira micelar, embora algumas formas hidrossolúveis de vitaminas A, E e K e caroteno possam ser absorvidas na ausência de sais biliares.

Fonte
Enzima ou Fator
Substrato
Produtos Finais
Boca
Estômago
Lipase Lingual
Lipase gástrica
Gordura EmulsionadaÁcidos Graxos e Glicerol
Pâncreas
Lipase e co-lipase pancreática
Gordura EmulsionadaÁcidos Graxos

Glicerol

Mono/Diglicerídeos

Colesterol esteraseÉsteres de
colesterol com
ácidos graxos
Colesterol livre e ácidos graxos
Fígado
e
vesícula biliar
Sais biliares e álcalis
GordurasÁcidos graxos + sais biliares e gordura neutra emulsionada
Intestino delgado
LecitinaseLecitinaGlicerol, ácidos graxos e fosfocolina



Postado por : Priscylla Passos

Lipideos





As gorduras ou lipídeos são nutrientes responsáveis por inúmeras funções importantes para o organismo, além de sua função energêtica, liberam maior quantidade de calorias por grama, as gorduras são também excelentes veículos de vitaminas lipossolúveis (solúveis em gorduras). Fornecem moléculas fundamentais para o organismo (prostaglandinas, lipoproteinas e colesterol) e ácidos graxos essenciais (imcapases de serem sintetizados pelo organismo,

necessitando serem introduzidos pela alimentação), incermentam o paladar dos alimentos e protegem contra variações de temperatura e contra a excessiva perda de água por transpiração. Quimicamente os lipídeos simples são ésteres de glicerol, moléculas constituidas por glicerol (que é um álcool) mais ácidos graxos. O glicerol contém três grupos hidroxila (OH), sucetíveis de reagirem com um, dois ou três ácidos graxos para formar as gorduras, que serão respectivamente mono, di ou triglicérides. A quase totalidade das gorduras alimentares são triglicérides. Com a fração glicerol a mesma em todos os tipos de lipídeos simples, a diferença entre eles reside então nos ácidos graxos, que podem vairiar segundo comprimento da cadeia carbônica, cadeia curta (quatro átomos de carbono), cadeia média ou cadeia longa (dezesseis a vinte átomos de carbono). Importantes como invólucro e fator de sustentação de órgãos do corpo, estende-se sob a pele constituindo verdadeira barreira térmica (mantém o calor). Reserva e fornecimento de energia nos períodos longos sem alimentação, principal fonte de tecidos adiposos.

Fontes:

Origem vegetal: Devem ser preferidos: Soja, azeite de oliva, margarina vegetal, óleos (girassol, soja, canola, milho, etc.) abacate, nozes, côco, avelã, castanha de caju, amendoim, amêndoas.

Origem animal: Devem ser evitados por serem ricos em colesterol, manteiga, nata, creme de leite, banha, toucinho e bacon.

PROTEÍNAS


Conceito: são compostos orgânicos de alto peso molecular,
são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

Observações:
- Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.

- Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas.

- Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.

Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:.

- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:

As Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.

As Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.

As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas
- Possuem peso molecular muito elevado.
- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.

Proteínas Conjugadas
- São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:

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Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas
Proteínas Derivadas
As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.

Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:


Características:

Natureza macromolecular
- Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.

Natureza anfótera
Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.

Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:
Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.

Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.

Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.

Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:

Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína


Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.


A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.

Nota - uma proteína difere de outra:
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.

2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.

3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.

4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.


FUNÇÕES

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Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.

Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.

- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular,

- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.

- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),

Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.

Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

Postado por : Priscylla Passos

ENZIMAS .


“As enzimas têm uma extraordinária força catalítica; Têm alto grau de especificidade por seus substratos, aceleram reações químicas específicas sem a formação de produtos; Funcionam em soluções aquosas diluídas, em condições muito suaves de temperatura e pH. São as unidades funcionais do metabolismo celular (sem enzimas, não existe vida), atuando em seqüências organizadas.”

Enzimas Regulatórias à Podem perceber vários sinais metabólicos e modificar sua velocidade catalítica em concordância com tais sinais.

Doenças humanas e desordens genéticas hereditárias são resultantes da deficiência ou mesmo ausência completa de enzimas nos tecidos.

Ex: Fenilcetonúria e Leucinose.

As enzimas podem continuar funcionando, mesmo depois de removida da estrutura de células vivas. Atualmente, perto de 200 enzimas diferentes foram identificadas, e cada uma delas catalisa uma reação diferente. Algumas enzimas possuem apenas aminoácidos (atuam sozinhas) na sua composição e exercem atividade catalítica; Outras necessitam de um cofator que pode ser íon orgânico, ou uma molécula orgânica complexa (metal orgânico), chamada coenzima.

Holoenzimas à Enzimas + Coenzimas e/ou íon metálico

Apoenzimas / Apoproteína à Enzima (parte aminoacídica)

As enzimas são catalisadoras verdadeiras; Aumentam a velocidade de reações químicas específicas (seletivas), que sem elas ocorreria muito lentamente.

Sítio Ativo à É uma cavidade ou fenda, na estrutura molecular da enzima.

Substrato à É a molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima.

Lembretes:

# Cada enzima têm um substrato específico

# Só transforma o substrato em um único produto

# Não precisam de alta temperatura para funcionarem

# São recicladas – Uma só enzima pode trabalhar milhões de vezes

# Uma após a outra – O produto da primeira é substrato pra segunda-feira

# Hormônios são sinais metabólicos

# Proteolíticas – Quebram proteínas (mamão e abacaxi)

# Únicas moléculas que são retiradas das células e continuam funcionando

# São catalisadores biológicos

# Enzimas são muito maiores que o substrato

Coenzima à Molécula orgânica complexa, geralmente derivada de vitaminas.

Cofator à Íon orgânico

Grupo Prostético à Cofator ou Coenzima – Ligado de forma firme ou permanente

# Vitamina atua como agente antioxidante.

Energia de ativação:

Pode ser representada por uma curva em forma de sino.

É a quantidade de energia “inicial” que um dado substrato necessita para ser transformado em produto. Quanto maior for a energia de ativação de uma reação, mais lenta ela será.

A adição de uma “enzima” ao substrato diminui a energia de ativação do mesmo, fazendo com que a reação ocorra mais rápido.

OBS:

# Quanto maior o número de moléculas de substrato no estado de transição, maior será a velocidade da reação.

# Existem dois caminhos para aumentar a reação:

1) Aumento de temperatura (não possível nas células)

2) Adição de um catalisador

Cinética Enzimática: Segundo Michaelis – Menter à Fora da célula

Refere-se ao comportamento das enzimas na presença de seu substrato, para uma quantidade de enzimas fixa.

Em concentrações de substrato muito baixa, a velocidade da reação é muito baixa; mas aumentará com o aumento da concentração do substrato até atingir o ponto de velocidade máxima, onde a partir daí, o aumento da velocidade é desprezível, e a enzima estará “saturada” com seu substrato e não poderá funcionar mais rápido.

Nas condições intracelulares as enzimas geralmente não estão saturadas com seus substratos e, portanto não estão funcionando na maior velocidade possível.

A regulação na velocidade de uma enzima pela célula pode ser feita também pela variação na concentração intracelular do substrato.

Vo à Velocidade Inicial

Vo = V. Max. X [S] V. Max. à Velocidade máxima

Km + [S] Km à Constante de Michaelis – Menter para um dado substrato

Teoria da Chave e Fechadura: Entendida de modo errado!

Não é necessário somente que o substrato caiba na enzima; Além de caber, é necessário que ele forme ligações fracas. Se não houver a formação das ligações, não houve o encaixe perfeito.

Especificidade: A especificidade de uma enzima pelo seu substrato é determinada pela formação de inúmeras interações fracas (pontes de H; atrações iônicas; interações hidrofóbicas) entre o sítio ativo da enzima e seu substrato específico.

A energia de ligação é a força impulsionadora dominante em vários mecanismos; Ela pode ser a contribuição para a catálise.

Valor de Km (especificidade) de algumas enzimas:

ENZIMA SUBSTRATO Km(mm)

Catalase H2O2 25

Hexoquinase ATP 0,4

Hexoquinase Glicose 0,05

Hexoquinase Frutose 1,5

OBS: Quanto menor o valor de Km, maior a especificidade; Então: a Hexoquinase prefere e vai ligar-se primeiro a glicose, por ter menor valor de Km. Conseqüentemente vai formar mais interações fracas.

Enzimas que catalisam reações com dois substratos:

Reação de troca simples: Substrato A e B, ligam-se a enzima E, formando o complexo EAB, que reagem para formar o produto C + D.

A + B à C + D

Os dois substratos se ligam ao sítio ativo da enzima formando um complexo terciário (sítio ativo largo, cabendo os dois substratos).

Reação de troca dupla ou pingue-pongue: Apenas um substrato está ligado ao sítio ativo da enzima em qualquer instante considerado (sítio ativo estreito, cabendo um substrato por vez).

Inibição enzimática por agentes químicos:

A maioria das enzimas pode ser inibida por reagentes químicos. Algumas drogas empregadas na medicina têm a função de inibir enzimas em células doentes. Inibidores estão entre os principais agentes farmacêuticos conhecidos. Existem dois tipos de inibidores:

Inibição Irreversível: Combina-se com o grupo funcional que é importante para a atividade catalítica da enzima; ou a destroem.

Ex: Inibidores Suicidas – São poucos reativos (ativos apenas no sítio ativo das enzimas); São muito efetivos e têm poucos efeitos colaterais. (São as drogas mais caras nos dias de hoje por não causarem incômodos colaterais; Agem direto nas enzimas doentes).

Inibição Reversível:

a) Competitiva à “Competição de substrato com substrato, e inibidor de substrato!”

O inibidor compete com o substrato pela ligação no sítio ativo, e não pode ser transformado pela enzima (estrutura tridimensional parecida com a do substrato); Pode ser revertida com o aumento da concentração do substrato.

Ex: Metanol no fígado de pessoas intoxicadas é transformado em formaldeído (que é muito lesivo para tecidos e causa cegueira) pela enzima álcool desidrogenase. O álcool compete com o metanol pela enzima, desta forma é aplicado álcool em junção endovenosa para diminuir a formação de formaldeído e o metanol é excretado na urina sem maiores danos.

b) Incompetitiva à O inibidor só vai se ligar, se o substrato ligar-se ao sítio ativo

c) Não Competitiva à Liga-se independentemente do substrato ligar-se ou não.

Inibição Alostérica: O inibidor liga-se à enzima, mas em local diferente do sítio ativo alterando a conformação da enzima; Não atende ao comportamento cinético.

Enzimas Alostéricas: Em alguns sistemas multienzimáticos, umas das primeiras enzimas, a enzima regulatória, é inibida pelo produto final do sistema multienzimático, sempre que este produto aumenta acima da concentração usual, indicando que ele está sendo produzido em excesso para as necessidades da célula. Este tipo de regulação é chamada de inibição retroativa (feed back). Essas enzimas são geralmente oligoméricas, com sítios ativos regulatórios e catalíticos distintos, e apresentam cinética sigmóide de velocidade e não obedecem a cinética de Michaelis-Mentem.

Marcadores bioquímicos

• ALFAFETOPROTEÍNA (AFP)

Este marcador bioquímico é utilizado no Teste de Risco Fetal Triplo e no Integrado.

Bergstrand & Czar, 19569, descreveram a alfafetoproteína como uma nova fração protéica presente no soro fetal, mas não no materno.

Na década de 60, verificou-se que a AFP é sintetizada inicialmente pelas células do saco vitelino e posteriormente pelo fígado do embrião.

A produção da AFP no saco vitelino se estende até a 11ª - 12ª semana de gestação, quando o órgão se degenega. A partir daí e durante toda a vida fetal, o fígado é o órgão responsável por sua síntese.

As concentrações de AFP no soro fetal aumentam até a 13ª - 14ª semana gestacional, quando atingem o pico de 3,5 - 4,0 g/l. A partir daí ocorre uma queda exponencial, atingindo no nascimento níveis entre 10 e 250 mg/l, com níveis mais elevados observados em prematuros.

No líquido amniótico, os níveis de AFP são cerca de 300 vezes mais baixos que os do soro fetal de mesma idade gestacional, atingindo um pico de cerca de 30 mg/l entre a 12ª e a 14ª semana gestacional. A partir daí ocorre uma acentuada queda linear até a 22ª semana, seguindo-se uma queda mais gradual até o nascimento.

No soro materno, os níveis de AFP são cerca de 10.000 vezes mais baixos que no soro fetal entre a 14ª e a 22ª semana gestacional. A AFP mostra um aumento gradual no 1º e 2º trimestres, atingindo um pico no meado do 3º trimestre.


Nas gestações múltiplas os níveis de AFP estão proporcionalmente elevados.
Gestantes com diabetes insulino-dependente têm níveis de MSAFP significativamente mais baixos que gestantes não-diabéticas no 2º trimestre de gestação.




• HORMÔNIO GONODOTRÓFICO (hCG)

Este marcador bioquímico é utilizado no Teste de Risco Fetal de Primeiro trimestre, no Triplo e no Integrado.

É um hormônio glicoproteico composto de duas subunidades: alfa e beta.
O papel fisiológico da hCG é manter o corpo lúteo funcionante até a 7ª - 9ª semana de gestação. O corpo lúteo secreta vários hormônios fundamentais para esta fase inicial da gravidez: estrogênios, progesterona, 17-alfa-hidroxiprogesterona, relaxina e inibina.

A hCG passa a ser detectada no sangue materno a partir do 7º dia após a ovulação, aumentando progressivamente até atingir seu pico na 10ª semana, com níveis em torno de 50.000 a 100.000 mUI/ml. A partir daí seus níveis começam a declinar lentamente até o nascimento.

Normalmente, apenas uma pequena proporção (<1%) da subunidade beta está presente na forma livre (ß-hCG livre).

O ß-hCG livre se origina de três fontes:

1. secreção direta pelas células trofoblásticas;
2. dissociação lenta da hCG circulante;
3. corte ('nicking") da hCG no tecido trofoblástico, seguida de rápida dissociação na circulação sistêmica.

Vários tipos de ensaio de hCG têm sido propostos para o rastreamento pré-natal. No rastreamento de Trissomia do 21 no 2º trimestre podem ser utilizados ensaios que medem a hCG intacta (alfa e beta) ou "total" (hCG intacta mais o ß-hCG livre), ou somente o ß-hCG livre. No DLE utilizamos o ß-hCG livre nos testes de 2º trimestre.

No rastreamento de T21 no 1º trimestre devem sempre ser utilizados os ensaios de ß-hCG livre.

Na síndrome de Down fetal é observado um aumento dos níveis de hCG (intacta, "total" e ß-hCG livre), uma característica singular desta cromossomopatia, não sendo encontrada em outras aberrações cromossômicas, com a possível exceção da Síndrome de Turner.

Nas gestações múltiplas as concentrações de hCG(intacta, "total" e ß-hCG livre) são cerca de duas vezes maiores que as concentrações nas gestações de feto único.

• ESTRIOL

Este marcador bioquímico é utilizado no Teste de Risco Fetal Triplo e no Integrado.

O estriol é um estrogênio sintetizado em grandes quantidades durante a gravidez, a partir da aromatização(aumento seletivo da aromaticidade) placentária de androgênios fetais de origem supra-renal. Sua síntese requer a interação de enzimas da supra-renal e do fígado fetais, além da placenta.

A enzima sulfatase placentária converte o 16 alfa-hidroxi-DHEAS em 16 alfa-hidroxi-DHEA livre. Este último produto é metabolizado em estriol na placenta. Portanto, para a síntese deste estrogênio placentário é necessário um feto vivo com função adrenal adequada.

Por muitos anos a dosagem de estriol urinário foi utilizada clinicamente como um marcador de bem-estar fetal no 3º trimestre.

No 2º trimestre, a dosagem do estriol não conjugado (uE3)no soro materno é realizada como parte do teste triplo.

Proteínas

Proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo,portanto,o composto orgânico mais abundante de matéria viva.O plasma humano contém diversas proteínas identificáveis,que representam um papel importante na manutenção da pressão osmótica e em diferentes funções como proteínas carreadoras,anticorpos,enzimas,inibidores enzimáticos,fatores da coagulação,entre outras.A avaliação de seus níveis séricos é de grande auxílio na avaliação do estado nutricional e da presença de doenças sistêmicas agudas ou crônicas.
A dosagem isolada da proteínas totais tem pouco valor,já que a alteração em uma das frações pode ser balanceada por alteração oposta de outra fração,como ocorre nas inflamações crônicas,em que há diminuição de albumina com aumento de gamaglobulina.Geralmente,o valor isolado da proteína total tem utilidade médica em grandes elevações como no mieloma múltiplo ou na diminuição acentuada de seus níveis,como os encontrados nos estados graves de desnutrição,perdas como na síndrome nefrótica e enteropatias perdedoras de proteínas,ou na alteração da síntese protéica,que ocorre nas doenças hepáticas graves.
A determinação da taxa de proteínas totais do plasma e de suas frações assume extraordinária importância clínica uma vez que a concentração protéica total nesse líquido orgânico é a responsável pela sua pressão coloidosmótica e as variações observados nas diversas frações podem refletir doenças específicas e trazer valiosos para seu diagnóstico.

Dessa forma,sabe-se que: as proteínas são elementos celulares essenciais,constítuidas de moléculas extremamente volumosas formadas de longas cadeias de aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas,isto é,resultante do enlance do grupo carboxílico de um aminoácido ao grupo amínio de outro.Com apenas cerca de 20 aminoácidos,ao todo,o organismo consegue intetizar um número surpreendentemente elevado de proteínas,das quais só no plasma sanguíneo do homem existe mais de uma vintena,tendo cada uma sua própria função.
Nem todas as proteínas contêm todos esses aminoácidos,mas pode-se supor uma média de 500 unidades de aminoácidos para a formação de uma molécula proteíca.Toda substância que contenha duas ou mais ligações peptidicas dará a chamada reação de biureto,que pode ser usada,portanto,como prova geral das protéinas.

Afinal, o que são os triglicerídeos??

Os triglicerídeos são a principal gordura originária da alimentação, mas podem ser sintetizados pelo organismo. Altos níveis de triglicerídeos (acima de 200) associam-se à maior ocorrência de doença coronariana, muito embora altos níveis de triglicerídeos costumem acompanhar-se de baixos níveis de HDL, sendo, portanto difícil apontar o verdadeiro "vilão".
A ingestão de gordura, doces e álcool pode elevar os triglicerídeos, razão pela qual deve-se medir sua concentração no sangue após 12 horas de jejum. Triglicerídeos muito altos, acima de 400-500, podem causar inflamação do pâncreas (pancreatite) e devem, pois, ser tratados agressivamente com dieta e drogas. Devido aos seus papéis no metabolismo, os níveis de triglicerídeo (TG) e HDL-C estão inversamente relacionados, isto é, quando um paciente tem altos níveis de TG no sangue, os níveis de HDL-C são usualmente baixos.
As lipoproteínas ricas em TG incluem quilomícrons, VLDL e quaisquer produtos remanescentes ou intermediários formados no catabolismo. Destas lipoproteínas ricas em triglicerídeos, IDL e QM e remanescentes de VLDL são tidos como aterogênicos.
Os triglicerídeos na faixa muito alta colocam o paciente em riscos de pancreatite. Estes pacientes normalmente têm hiperquilomicronemia e necessitam de dietas com muita pouca gordura (10 a 20% das calorias). Os pacientes com uma deficiência na enzima Lipoproteína Lipase (LPL) também terão TG muito alto e necessitam de dietas com 10% de gorduras, pois estas são responsáveis pela quebra dos triglicerídeos que compões os Quilomícrons, VLDL e LDL.
Os fatores que aumentam os níveis de TG são: estrógenos, álcool, obesidade, diabetes não tratado, hipertireoidismo não tratado, doença renal crônica e doença hepática.
As classificações dos níveis de TG são: normal (menor que 200mg/dL), limite alto (entre 200 e 400mg/dL), alto (de 400 a 1000mg/dL) e muito alto (mais que 1000mg/dL).

terça-feira, 30 de novembro de 2010

Atribuições do Colesterol

Ao colesterol HDL tem sido atribuída a capacidade de absorver cristais de colesterol, que começam a ser depositados nas paredes arteriais (retardando o processo aterosclerótico). Tem sido usado o termo “colesterol bom” para referir ao HDL, devido as suas aços benéficas. HDL são menores lipoproteínas e são as mais densas porque contêm a maior proporção de proteínas. As lipoproteínas HDL aumentam de tamanho à medida que circulam pela corrente sanguínea e captam mais moléculas de colesterol. Homens tendem a ter menores níveis de HDL, o que tem acarretado maior incidência de doenças cardíaca de arteriosclerose. O termo HDL significa lipoproteínas de alta densidade (High Density Lipoproteínas ou HDL)

Uma das maiores causas de morte no Brasil e no mundo está relacionada com as doenças cardíacas das quais a maior parte pode ser evitada. Isso porque muitas delas se relacionam ao sedentarismo, alimentação sem controle com aumentando substancial do peso, da glicemia, do colesterol e/ou dos triglicerídeos no sangue entre outras. Ou seja, doenças que podem ser evitadas, entre outros hábitos salutares, com exercícios físicos simples praticados de modo regular. Um dos mais praticados por conta da facilidade é a corrida e, por ser uma das mais antigas, é a que mais trabalho científico possui comprovando os seus benefícios cardiovasculares.

Um dos grandes vilões das doenças do coração é, e sempre foi, o famoso colesterol em que uma parte é fabricado pelo fígado e outra ingerida pela alimentação.

Todos nós, de alguma forma, já ouvimos falar do colesterol bom (HDL) e ruim (LDL), respectivamente lipoproteína de alta densidade e lipoproteína da baixa densidade. O HDL, por causa das suas características de alta densidade não fica depositado nas artérias ao contrário do LDL. Além disso, o HDL em quantidades maiores contribui para a remoção do LDL nas artérias, pois a baixa densidade do LDL faz com que fiquem depositados nas paredes das artérias obstruindo a passagem do sangue trazendo conseqüências desastrosas desde o infarto do miocárdio até aneurismas cerebrais.

Entretanto, o colesterol é uma gordura essencial para o organismo humano funcionar bem no metabolismo das vitaminas, chamadas lipossolúveis, A, D, E e K, sais biliares e hormônios. As gorduras fornecem mais energia que os carboidratos e as proteínas. Respectivamente 9 Kcal/g, 4 Kcal/g e 4 Kcal/g. Por conta disso a OMS (Organização Mundial de Saúde) estabelece valores aceitáveis de cada tipo de colesterol, a saber: O HDL quanto maior, sendo dado como ideal pelo menos acima de 40mg/dl. Quanto ao LDL difere um pouco entre as pessoas. Os diabéticos e enfartados devem manter um índice menor que 100mg/dl e pessoas saudáveis 130mg/dl.

Felizmente, o controle da quantidade de colesterol no sangue depende muito da ingestão de alimentos menos gordurosos e a prática de exercícios físicos. A corrida tanto moderada quanto vigorosa é uma das modalidades que aumenta a quantidade do colesterol bom no sangue.

Dosagem de Uréia

Introdução.

A uréia é um produto do catabolismo de aminoácidos e proteínas. Gerada no fígado, é a principal fonte de excreção do nitrogênio do organismo. É difundida através da maioria das membranas celulares, e a sua maior parte é excretada pela urina, sendo que pequenas quantidades podem ser excretadas pelo suor e degradadas por bactéria intestinais. Os níveis glicocorticóide e o hormônio tireoidiano aumentam, e os androgênios e o hormônio do crescimento diminuem seus níveis séricos. Apesar de ser um marcador da função renal, é considerada menos eficiente do que a creatinina pelos diferentes fatores não-renais que podem afetar sua concentração. No entanto, sua elevação é mais precoce, e não sofre com a variação da massa muscular. A avaliação conjunta com a creatinina é útil no diagnóstico diferencial das causas de lesão renal.
A uréia é a principal forma excretora do nitrogênio proveniente do catabolismo protéitico. Forma-se no fígado a partir dos gripos NH2 (amoníaxo) liberados pela desanimação dos aminoácidos (ciclo da ornitina). Sua dosagem constitui o recurso mais utilizado para uma avaliação grosseira do estado de funcionamento renal. Antigamente utilizava-se a técnica gasométrica comparativa de Yvon, na qual o teor de uréia era deduzido do volume de N desprendido por um determinado volume de sangue sob ação do hipobromito de sódio. Hoje determina o teor de uréia a partir da amônia liberada pela ação catalítica da enzima uréase.
A finalidade da dosagem da uréia no sangue é utilizada para avaliar a função renal, ou para confirmar e/ou avaliar a evolução de uma patologia que afete a função dos rins. Ajuda a avaliar a intensidade de uma desidratação.
A taxa normal de uréia no plasma ou soro varia de 15 à 40 mg/dL
Valores aumentados de uréia no sangue ou hiperazotemia: pode ser devida a causas renais, pré-renais e pós-renais, ou indicam aumento da destruição de proteínas no organismo, como nas queimaduras extensas. Patologia renal. Obstrução urinaria (cálculo renal ou hipertrofia de próstata). Redução do fluxo sangüíneo renal (desidratação).
Nas causas renais contam-se a glomerulonefrite aguda (são afecções que acometem o glomérulo, estrutura microscópica formada por um emaranhado de capilares semelhantes a um novelo de lã. É a principal estrutura renal responsável pela filtração do sangue.), na qual só se observam aumentos moderados, nefrite crônica, rim policístico, nefrosclerose, necrose tubular aguda e coma diabético.
Nas causas pré-renais, existem dois grandes mecanismos capazes de provocá-la ( que amiúde coexistem no mesmo enfermo):
• Oferta deficiente de sangue no rim e;
• Superprodução de resíduos nitrogenados.
A insuficiência cardíaca, desidratação, choque, hemorragias digestivas, quadros neurológicos agudos e insuficiência cortiço-supra-renal representam as principais causas de hiperazotemia pré-renal.
As causas pós-renai são constituídas por qualquer tipo de obstrução acentuada do trato urinário( hipertrofia prostática, tumores).
As causas da uréia baixa podem esta relacionada à: Insuficiência hepática grave, nefrose não complicada de insuficiência renal, caquexia (é a perda de peso, atrofia muscular, fadiga, fraqueza e perda de apetite por alguém que não está tentando perder peso, ou seja, uma desnutrição aguda.), hemodiluição (diluição da massa eritrocitária).
Para fins de avaliação do estado de funcionamento renal é comum solicitar-se a dosagem de uréia juntamente com a de creatinina. A elevação desta última no sangue é mais tardia do que a da uréia, de modo que exibe maior valor prognóstico. As dosagens de uréia no soro ou plasma são muito menos sensíveis, como provas de função renal, do que teste de depuração; a taxa de uréia pode manter-se dentro dos limites normais até que a depuração da uréia ou da creatinina se tenha reduzido a menos 50%.

Drogas e circunstâncias que podem alterar os resultados:
Aminoglicósideos.
Anfotericina.
Cloranfenicol
Meticilina.
Má função hepática.

quarta-feira, 29 de setembro de 2010

Metabolismo

O QUE É O METABOLISMO????

Conjunto de reações químicas que ocorrem no organismo.

Ex.: biossíntese de nucleotídeos e aminoácidos, degradação de ácidos graxos.
Os 3 estágios do Catabolismo:

ESTÁGIO I: ocorre no tubo digestório; os polímeros são quebrados em moléculas fundamentais;são absorvidos e levados às células;
ESTÁGIO II: ocorre no interior das células. As moléculas fundamentais são degradadas em produtos menores; produtos comuns: Piruvato e Acetil Co- A;
ESTÁGIO III: ocorre no interior das mitocôndrias; converge para o ciclo de Krebs; produtos finais: CO2 e H2O; nesta fase ocorre formação de ATP; ocorre liberação de NH3 pela degradação de aminoácidos, sendo convertida em uréia para a excreção.

A energia é armazenada na célula através de ligações fosfato da molécula de ATP.


ATP = Adenosina tri-fosfato

Armazena nas suas ligações fosfatos a energia liberada na quebra da glicose.

O ATP irá agir , quando a célula precisar de energia para realizar alguma reação química, as ligações entre os fosfatos são quebradas, energia é liberada e utilizada no metabolismo celular.

O ATP, é uma molécula, que é formada pela união de uma adenina e uma ribose aderida a três radicais fosfato.

Para que essa etapa aconteça, é necessário a ajuda no NAD,e FAD, que são aceptores intermediários de hidrogênio, ligando-se a prótons H+ “produzidos” durante as etapas da respiração e cedendo-os para o oxigênio, que é p aceptor final de hidrogênios.
Tais aceptores, podem ser classificados como:

Aeróbios: ocorre com a participação do oxigênio. Ele é o aceptor final de elétrons e hidrogênios.

Anaeróbios: Também chamado de FERMENTAÇÃO. Acontece sem a utilização de oxigênio. Os aceptores finais dependem do tipo de fermentação.




O que é então a fermentação???


É o processo de degradação incompleta de substancias orgânicas com liberação de energia e realizada principalmente por fungos e bactérias.

Existem diversos tipos de fermentação, que variam quanto ao produto final. No processo de fermentação o aceptor final de hidrogênios é o produto final.

De acordo com suas peculiaridades a fermentação pode ser classificada, como:

* Fermentação Alcóolica:


Realizada por leveduras.

Produtos finais da quebra da glicose: CO2 e Etanol (C2H5OH).

Utilização humana: produção de pães, bolos e bebidas alcoólicas.


* Fermentação Láctica:

Realizada por bactérias do leite;

Produto final da quebra da glicose: Ácido Láctico;

É empregada na preparação de iogurtes e queijos;

As células musculares, quando não recebem oxigênio suficiente, são também capazes de fermentar, produzindo ácido lático como resíduo final. Já que a molécula de ácido lático tem 3 carbonos, não há CO2 liberado na fermentação lática. O excesso de ácido lático leva à condição fisiológica chamada fadiga muscular, a fadiga é percebida quando realizamos um exercício violento e se manifesta pela dor muscular que sentimos durante o esforço prolongado.

Respiração aeróbia:

processo pelo qual a glicose é degradada em CO2 e H2O na presença de oxigênio.

Rendimento é maior do que na fermentação, 38 ATPs por molécula de glicose quebrada.


Na respiração:


Fases:
Anaeróbia (glicólise): não necessita de oxigênio para ocorrer e é realizada no citoplasma.
Aeróbia (ciclo de Krebs e cadeia transportadora de elétrons): requer a presença de oxigênio e ocorre dentro das mitocôndrias.


Equação geral da fase anaerbia:

C6H12O6 + 6O2 -> 6CO2 + 6H2O + 38 ATP


Para que o metabolismo aconteça, ele precisa do auxílio do funcionamento de alguns componentes da célula, bem como de ciclo de Krebs e cadeia transportadora de elétrons, que também ocorrerá, no ambiente celular, que são esses:


*Mitocôndria:

Formada por 2 membranas.
Membrana externa é lisa e controla a entrada/saída de substancias da organela.
Membrana interna contém inúmeras pregas chamadas cristas mitocondriais, onde ocorre a cadeia transportadora de elétrons.
Cavidade interna é preenchida por uma matriz viscosa, onde podemos encontrar várias enzimas envolvidas com a respiração celular, DNA, RNA e pequenos ribossomos. É nessa matriz mitocondrial que ocorre o ciclo de Krebs.


Glicólise deriva do grego e quer dizer "quebra do açúcar". É a sequência metabólica de várias reações enzimáticas, na qual a glicose é oxidada produzindo duas moléculas de Ácido pirúvico, duas moléculas de ATP e dois equivalentes reduzidos de NAD+, que serão introduzidos na cadeia respiratória ou na fermentação.


Após a formação dos ácidos pirúvicos eles entram na mitocôndria, sendo atacados então por desidrogenases e descarboxilases.
Logo, são liberados CO2, que são liberados pela célula e hidrogênios que são capturados pelo NAD.
O acetil formado combina-se com a Co-enzima A (Co-A) e a nova molécula (Acetil-CoA) começa o ciclo de Krebs.



ciclo de Krebs:

Ocorre na matriz mitocondrial.
Todo carbono responsável pela formação do acetil é degradado em CO2 que é então liberado pela célula, caindo na corrente sanguínea.
São liberados vários hidrogênios, que são então capturados pelos NAD e FAD, transformando-se em NADH2 e FADH2.
Ocorre também liberação de energia resultando na formação de ATP.



Cadeia transportadora de elétrons:


Ocorre nas cristas mitocondriais.
Também chamado de Fosforilação Oxidativa.
É um sistema de transferência de elétrons provenientes do NADH2 e FADH2 até a molécula de oxigênio.